પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ

કન્ફર્મેશન પેપ્ટાઇડનું સાંકળના (માળખું) આદેશ આપ્યો છે અને દરેક પ્રોટીન માટે અનન્ય છે. ખાસ પરિસ્થિતિમાં તફાવત બોન્ડ જે સંયોજન પરમાણુ અવકાશીય માળખાએ સ્થિર મોટી સંખ્યામાં હોય છે. પરિણામ સ્વરૂપે, આ ગેપ સંપૂર્ણપણે સમગ્ર પરમાણુ (અથવા તેના નોંધપાત્ર ભાગ) રેન્ડમ કોઇલ સ્વરૂપમાં લે છે. આ પ્રક્રિયા "ગુણવિકૃતીકરણ" કહેવાય છે. આ ફેરફાર સાઠ એંસી ડિગ્રી ગરમીથી પ્રેરી શકે છે. આમ, દરેક પરમાણુ, પરિણામી તફાવત અન્ય બંધબેસતાપણું અલગ હોઇ શકે.

પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ કોઇપણ બિન-સહસંયોજક બંધની બોન્ડ નાશ કરવા માટે સક્ષમ એજન્ટો પ્રભાવ હેઠળ ઉજવાય છે. આ પ્રક્રિયા આલ્કલાઇન અથવા અમ્લીય શરતો હેઠળ આવી શકે છે, ફેઝ કલમ સપાટી પર, કેટલાક ક્રિયા હેઠળ કાર્બનિક સંયોજનો (ફેનલ્સ, આલ્કોહોલ અને અન્યો). પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ guanidinium ક્લોરાઇડ અથવા યુરિયા પ્રભાવ હેઠળ આવી શકે છે. સેઇડ એજન્ટો એમિનો એસિડ અવશેષો જૂથો એક નંબર સાથે પેપ્ટાઇડનું કરોડરજ્જુ ના carbonyl અથવા એમિનો જૂથો સાથે નબળા બોન્ડ (હાઇડ્રોફોબિક, આયનીય, હાઇડ્રોજન) ની રચના, તેમના પોતાના ઉપલબ્ધ પ્રોટીન અવેજીમાં હાઇડ્રોજન બંધ પરમાણુઓ અંદર. પરિણામે, ફેરફાર દ્વિતીય અને તૃતીય માળખું જોવા મળે છે.

denaturing એજન્ટો પ્રતિકાર મુખ્યત્વે ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ પ્રોટીન સંયોજનો પરમાણુ હાજરી પર નિર્ભર છે. અન્ય પ્રભાવ વગર થાય એસ પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ રિકવરીમાં સ્થિતિ હેઠળ - ટ્રાયસ્પીન બાધક ત્રણ બોન્ડ એસ ધરાવે છે. ત્યારબાદ શરતો જ્યાં ઓક્સિડેશન હાથ ધરવામાં આવે છે સિસ્ટીનમાં અને ડિસલ્ફાઇડ બોન્ડ રચના SH-જૂથોમાં જોડાણ મૂકી તો, મૂળ બંધબેસતાપણું લાવવામાં આવે છે. પણ એક ડિસલ્ફાઇડ જોડની હાજરીને નોંધપાત્ર અવકાશી માળખું સ્થિરતા વધે છે.

પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ, ખાસ કરીને દ્રાવ્યતા ઘટાડો દ્વારા સાથ આપ્યો હતો. આ સાથે મળીને ઘણી વખત સ્વરૂપો નોતરી. તે સ્વરૂપમાં જોવા મળે છે "curdled પ્રોટીન." દ્રાવણમાં સંયોજનો ઉંચા મિશ્રણના મુ, "સ્કંદન" સમગ્ર ઉકેલ પસાર, કારણ કે, ઉદાહરણ તરીકે, જો આવું થાય ઉકળતા જ્યારે ઇંડા. પ્રોટીનની ગુણવિકૃતીકરણ તેના જૈવિક પ્રવૃત્તિ ગુમાવે છે. આ સિદ્ધાંત ઉપયોગ આધારિત છે જંતુનાશક અને કોહવાણ અવરોધક એસિડ (PHENOL જલીય દ્રાવણમાંથી) એક એન્ટિસેપ્ટિક પદાર્થ તરીકે.

અવકાશી માળખું અસ્થિરતા, વિવિધ એજન્ટો પ્રભાવ હેઠળ નિષ્ફળતા ઊંચા સંભાવના અલગ અને પ્રોટીન સંશોધન નોંધપાત્ર મુશ્કેલ છે. પણ કેટલીક સમસ્યાઓ જ્યારે દવા અને ઉદ્યોગ સંયોજનો ઉપયોગ કરીને બનાવવામાં.

જો પ્રોટીન ગુણવિકૃતીકરણ ઊંચા તાપમાને સંપર્કમાં દ્વારા હાથ ધરવામાં આવી હતી, ધીમી ઠંડક ચોક્કસ શરતો માં ઉજવાય પ્રક્રિયા renativatsii - મૂળ (મૂળ) બંધબેસતાપણું રિકવરીમાં. આ હકીકત સાબિત કરે છે કે પેપ્ટાઇડનું સાંકળ મૂકવાથી પ્રાથમિક માળખું અનુસાર છે.

મૂળ બંધબેસતાપણું (સ્રોત સ્થાન) ની રચના સ્વયંભૂ પ્રક્રિયા છે. બીજા શબ્દોમાં કહીએ તો, આ વ્યવસ્થા એક પરમાણુ સમાયેલ મફત ઊર્જા ઓછામાં ઓછી રકમ અનુલક્ષે છે. એક પરિણામે તારણ કાઢ્યું શકાય છે સંયોજન અવકાશીય માળખાએ પેપ્ટાઇડનું સાંકળો એમિનો એસિડ શ્રેણી માં એનકોડ છે. આ ઘટનાને પગલે અર્થ એ થાય કે એમિનો એસિડ (ઉદાહરણ તરીકે, mioglobinovye પેપ્ટાઇડનું સાંકળો) ના પરિવર્તન દ્વારા સંબંધિત બધી polypeptides, એક સરખા બંધબેસતાપણું લેશે.

પ્રોટીન્સ, પણ થોડા અથવા બંધબેસતાપણું માં સંપૂર્ણપણે સમાન છે જો પ્રાથમિક માળખામાં નોંધપાત્ર તફાવત હોઈ શકે છે.