પ્રોટીન પરમાણુ સ્તરે માળખાકીય સંસ્થા: પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું

પ્રોટીન અને polypeptide સાંકળના proteids માળખું અને પ્રોટીનની પરમાણુ આધારે એક, બે અથવા વધુ સર્કિટની સમાવેશ થાય છે. તેમ છતાં, biopolymers ના, શારીરિક જૈવિક અને રાસાયણિક ગુણધર્મો માત્ર એક સામાન્ય રાસાયણિક માળખું હોય છે જે એક "અર્થહીન" છે, પણ પ્રોટીન પરમાણુઓ સંસ્થા અન્ય સ્તરો હોઈ શકે કારણે થાય છે.

એક પ્રોટીનના પ્રાથમિક માળખામાં ગુણાત્મક અને જથ્થાત્મક એમિનો એસિડ રચના દ્વારા નક્કી થાય છે. પેપ્ટાઇડ બંધથી પ્રાથમિક માળખું આધાર છે. પ્રથમ વખત આ અવધારણા 1888 એ યા. Danilevsky માં સૂચવ્યું હતું, અને બાદમાં તેમના શંકાઓને peptides જે ઇ ફિશર દ્વારા હાથ ધરવામાં આવે છે સંશ્લેષણ દ્વારા પુષ્ટિ આપવામાં આવી. વિગતવાર પ્રોટીન પરમાણુઓ માળખું એ યા. Danilevskim અને ઇ ફિશર અભ્યાસ કર્યો હતો. આ સિદ્ધાંત અનુસાર, પ્રોટીન પરમાણુઓ એમિનો એસિડ અવશેષો મોટી સંખ્યામાં જે પેપ્ટાઇડ બંધથી દ્વારા જોડાયેલ છે સમાવેશ થાય છે. પ્રોટીન પરમાણુ એક અથવા વધુ polypeptide સાંકળો હોઈ શકે છે.

પ્રોટીન પ્રાથમિક માળખાં પરીક્ષણ રાસાયણિક એજન્ટો અને proteolytic ઉત્સેચકો માટે વપરાય છે. આમ, Edman પદ્ધતિ મદદથી જ ટર્મિનલ એમિનો એસિડ ઓળખવા માટે અનુકૂળ છે.

પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું પ્રોટીનનું પરમાણુ એક અવકાશી ગોઠવણી બતાવે છે. આલ્ફા-હેલિક્સ અને બીટા-સર્પાકાર, કોલેજન હેલિક્સ: ત્યાં નીચેની ગૌણ માળખું પ્રકારના હોય છે. વિજ્ઞાનીઓ કે peptides એક આલ્ફા-હેલિક્સ માળખું સૌથી લાક્ષણિક જોવા મળે છે.

પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું માધ્યમ દ્વારા સ્થિર છે હાઇડ્રોજન બંધ છે. બાદમાં વચ્ચે ઊભી હાઇડ્રોજન પરમાણુ એક પેપ્ટાઇડનું બોન્ડ એક ઇલેક્ટ્રોનેગેટિવ નાઇટ્રોજન પરમાણુ, અને તેના એમિનો એસિડ ચોથા એક carbonyl ઓક્સિજન પરમાણુ બોન્ડેડ, અને તેઓ સર્પાકાર સાથે નિર્દેશિત કરવામાં આવે છે. એનર્જી ગણતરીઓ દર્શાવે છે કે આ એમિનો એસિડ પોલિમરાઇઝેશન વધુ કાર્યક્ષમ અધિકાર આલ્ફા-હેલિક્સ, જે મૂળ પ્રોટીન હાજર છે.

પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું: બીટા શીટ માળખા

બિટા folds માં polypeptide સાંકળો સંપૂર્ણપણે વિસ્તૃત કરવામાં આવે છે. બિટા folds બે પેપ્ટાઇડ બંધથી આદાનપ્રદાન બનાવવામાં આવે છે. આ માળખું લાક્ષણિકતા છે તંતુમય પ્રોટીન (કેરાટિનના, fibroin વગેરે). ખાસ કરીને, બિટા છે.કેરાટિનના polypeptide સાંકળો સમાંતર વ્યવસ્થા વધુ ડિસલ્ફાઇડ બંધ interchain દ્વારા સ્થિર હોય લાક્ષણિકતા છે. રેશમ fibroin પડોશી polypeptide સાંકળો antiparallel છે.

પ્રોટીનનું ગૌણ માળખું: કોલેજન હેલિક્સ

રચના ત્રણ spiralized tropocollagen સાંકળો, જે લાકડી આકાર ધરાવે છે સમાવેશ થાય છે. સાંકળ કર્લ Spiralized અને superhelix રચે છે. હેલિક્સ પેપ્ટાઇડનું એક સાંકળમાં એમિનો એમિનો એસિડ અવશેષ બનતું ના હાઇડ્રોજન અને અન્ય સાંકળના એમિનો એસિડ અવશેષ ના carbonyl જૂથ ઓક્સિજન વચ્ચે હાઇડ્રોજન બંધનું દ્વારા સ્થિર. પ્રેઝન્ટેડ કોલેજન માળખું ઉચ્ચ મજબૂતાઇ અને સ્થિતિસ્થાપકતા આપે છે.

પ્રોટીનની તૃતીય માળખું

મૂળ રાજ્યમાં સૌથી પ્રોટીન ખૂબ સઘન માળખું છે, જે આકાર, કદ, અને એમિનો એસિડ મૂળનાં વલણ, અને એમિનો એસિડ શ્રેણી દ્વારા નક્કી થાય છે.

મૂળ પ્રોટીન બંધબેસતાપણું રચના, અથવા એક તૃતીય માળખાં પર નોંધપાત્ર પ્રભાવ .. હાઇડ્રોફોબિક અને આયનિક પ્રક્રિયા, હાઇડ્રોજન બોન્ડ, વગેરે આ દળો ક્રિયા હેઠળ પ્રોટીન પરમાણુ અને તેના સ્થિરીકરણ ના થર્મોડાયનેમિક લાભદાયી બંધબેસતાપણું પ્રાપ્ત થાય છે.

ક્વૉટર્નરી માળખું

પરમાણુ માળખું આ પ્રકારની એક પરમાણુ જટિલ અનેક પેટાએકમોનું એસોસિયેશન ઓફ પરિણામ છે. દરેક સબયુનિટ ની રચના પ્રાથમિક, માધ્યમિક અને તૃતીય માળખાં સમાવેશ થાય છે.